In-Fusion Cloning Kit 以其高效、简便灵活的特点，正在成为分子克隆实验中的首选。

Hsp70-derived Octapeptide 是一种源自热休克蛋白70（Hsp70）的八肽片段，因其在细胞应激反应和免疫调节中的重要作用而备受关注。Hsp70是一种高度保守的分子伴侣蛋白，广泛存在于从细菌到人类的各种生物中，参与蛋白质的折叠、运输和降解等多种细胞过程。 Hsp70的功能 Hsp70是一种重要的分子伴侣蛋白，主要功能包括： 蛋白质折叠：Hsp70能够结合新生肽链，帮助其正确折叠，防止错误折叠和聚集。 蛋白质运输：Hsp70参与蛋白质的跨膜运输，例如在内质网和线粒体中。 蛋白质降解：Hsp70能够识别并结合错误折叠的蛋白质，协助其降解，维持细胞内的蛋白质稳态。 细胞应激反应：在细胞受到热应激、氧化应激等环境压力时，Hsp70的表达显著增加，帮助细胞抵抗损伤。 Hsp70-derived Octapeptide的关键作用 Hsp70-derived Octapeptide 是Hsp70蛋白的一个关键片段，通常包含其功能域中的核心序列。

Probe qPCR Mix 可用于定量分析基因表达水平，帮助研究人员研究基因在不同生理条件下的变化

Neuropeptide FF (NPFF) 是一种内源性八肽，最初从牛脑中分离得到，属于RF-酰胺类家族。NPFF 在多种生理过程中发挥重要作用，包括疼痛调节、心血管功能、神经内分泌控制以及食欲调节。NPFF 通过与两种G蛋白偶联受体（NPFFR1和NPFFR2）相互作用来发挥作用。 作用机制 NPFF 对阿片类药物效应的调节作用尤为引人注目。研究表明，NPFF 在脊髓水平上对吗啡诱导的镇痛具有双重调节作用。具体而言，NPFF 可以增强或减弱吗啡的镇痛效果，这取决于其给药剂量。在较高剂量（如10纳摩尔）时，NPFF 能显著增强吗啡的镇痛效果；而在极低剂量（如10皮摩尔）时，NPFF 则会减弱吗啡的镇痛作用。这种双重调节作用可能通过NPFFR2介导，且主要针对μ-阿片受体。 此外，NPFF 还参与调节神经内分泌系统、能量平衡和体温稳态。在疼痛调节方面，NPFF 能够在不同的疼痛模型中发挥镇痛作用，如急性疼痛、炎症性疼痛和神经病理性疼痛。 研究与应用 NPFF 的研究为理解阿片类药物的复杂调节机制提供了新的视角。其在疼痛管理、心血管调节和神经保护方面的潜在应用价值正受到越来越多的关注。

它可能通过调节谷氨酸的代谢，影响细胞的能量状态和氧化还原平衡。

破伤风毒素（Tetanus Toxin）是由破伤风梭菌（Clostridium tetani）产生的一种神经毒素，是导致破伤风疾病的主要原因。破伤风毒素是一种二聚体蛋白，由重链（H）和轻链（L）组成，其中重链负责与神经细胞的结合，轻链则具有酶活性，能够切割神经递质释放相关的突触蛋白，从而阻断神经信号的传递，导致肌肉痉挛和僵硬。Tetanus Toxin (830-843)是破伤风毒素重链上的一个关键片段，对于毒素的结合和毒性作用至关重要。 Tetanus Toxin (830-843)的结构与功能 Tetanus Toxin (830-843)的氨基酸序列通常为：VSYLKAGQFTLCS。这一片段位于破伤风毒素重链的C端区域，是毒素与神经细胞表面受体结合的关键部位。通过与神经细胞上的特定受体结合，Tetanus Toxin (830-843)能够介导毒素进入神经细胞，进而发挥其毒性作用。 毒性机制 破伤风毒素的毒性作用主要通过以下机制实现： 受体结合：Tetanus Toxin (830-843)与神经细胞表面的受体结合，介导毒素进入神经细胞。

LIX的基因编码位于染色体4的趋化因子基因簇中，其分子量约为8.5 kDa。

Arg-Gly-Asp-Cys（简称RGDC）是一种四肽序列，广泛存在于细胞外基质蛋白（如纤维连接蛋白、层粘连蛋白等）中。它在细胞黏附、迁移、增殖和信号传导中发挥着关键作用，是细胞与细胞外基质相互作用的重要分子基础。 细胞黏附与迁移 RGDC 序列是细胞黏附分子整合素的重要识别位点。整合素是一类跨膜糖蛋白，广泛分布于细胞表面，负责介导细胞与细胞外基质之间的黏附。RGDC 通过与整合素结合，促进细胞在基质上的黏附和铺展，这对于细胞的形态维持和功能发挥至关重要。此外，RGDC 还在细胞迁移中起关键作用，例如在胚胎发育、伤口愈合和肿瘤转移过程中，细胞通过识别和结合RGDC序列，实现定向迁移。 信号传导与细胞增殖 RGDC 不仅参与细胞的物理黏附，还通过整合素介导的信号传导途径，影响细胞的增殖和分化。当细胞通过整合素与RGDC结合时，会激活一系列下游信号通路，如PI3K-Akt通路、Ras-MAPK通路等，进而调节细胞的生长、存活和分化。例如，在某些肿瘤细胞中，RGDC 的异常表达或整合素的过度激活可能导致细胞增殖失控，促进肿瘤的发生和发展。

组氨酸标签（His-tag）是一种常用的蛋白质工程技术，它使得蛋白质的纯化和检测更加高效。

在分子生物学和生物化学研究中，DNA的完整性和准确性对于实验的成功至关重要。Uracil-DNA Glycosylase (UDG)，特别是来自大肠杆菌（E. coli）的UDG，是一种能够特异性识别并修复DNA中尿嘧啶（U）的酶。UDG (5U/µl)以其高效的修复能力和精准的特异性，成为了许多实验中不可或缺的工具。 UDG的作用机制 UDG是一种DNA修复酶，能够特异性识别DNA中的尿嘧啶（U），并将其从DNA链中移除。这种酶的作用机制基于其对尿嘧啶的高亲和力。在DNA合成过程中，尿嘧啶可能会由于脱氨反应或其他化学修饰而意外掺入DNA链中。UDG通过识别这些尿嘧啶，并将其从DNA链中切除，从而防止错误碱基的积累。这种修复过程是维持DNA完整性和基因组稳定性的重要机制。 UDG在实验中的应用 PCR反应中的防污染：在PCR实验中，UDG常用于防止引物二聚体的形成和非特异性扩增。通过在PCR反应前加入UDG，可以将引物中的尿嘧啶降解，从而避免引物在反应前的非特异性结合。这种方法被称为“热启动PCR”，能够显著提高PCR反应的特异性和灵敏度。

炎症因子或氧化应激可能会抑制胰岛素受体的磷酸化，导致胰岛素信号传导受阻，进而引发胰岛素抵抗。

N-Cbz-Phe-Arg-AMC（N-羧苄基-苯丙氨酸-精氨酸-7-氨基-4-甲基香豆素）是一种用于检测蛋白酶活性的荧光底物，广泛应用于生物化学和分子生物学研究中。这种底物因其特异性和灵敏性而备受关注，成为研究蛋白酶活性和抑制剂筛选的重要工具。 结构与特性 N-Cbz-Phe-Arg-AMC 是一种合成的荧光底物，其分子结构包括一个N-羧苄基（Cbz）保护基团、两个氨基酸残基（苯丙氨酸Phe和精氨酸Arg）以及一个荧光团（7-氨基-4-甲基香豆素AMC）。这种结构设计使得N-Cbz-Phe-Arg-AMC在被蛋白酶切割后能够释放出荧光团AMC，从而产生可检测的荧光信号。 蛋白酶活性检测 N-Cbz-Phe-Arg-AMC 主要用于检测半胱氨酸蛋白酶（如组织蛋白酶B）和某些丝氨酸蛋白酶的活性。当这些蛋白酶切割底物中的Phe-Arg肽键时，释放出的AMC在380 nm激发光下发出460 nm的荧光。通过测量荧光强度的变化，可以定量分析蛋白酶的活性。这种检测方法具有高灵敏度和特异性，适用于微量蛋白酶的活性检测。

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