重组生物素化技术为GDF15蛋白的研究带来了新的突破。

Biotinylated Recombinant Human HGFR（生物素标记重组人类肝细胞生长因子受体，也称为MET）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，广泛应用于生物医学研究和临床治疗中。HGFR是一种受体酪氨酸激酶，在细胞增殖、分化、迁移和存活中发挥关键作用，是多种癌症治疗的重要靶点。 生物学功能与应用 HGFR主要通过与肝细胞生长因子（HGF）结合，激活下游信号通路，如PI3K-Akt和MAPK通路，调节细胞的增殖和存活。在正常生理过程中，HGFR参与组织修复和再生。然而，在多种癌症中，HGFR的异常激活与肿瘤的增殖、侵袭和转移密切相关。生物素标记的HGFR蛋白能够与链霉亲和素（streptavidin）结合，形成极高的亲和力复合物，用于流式细胞术、免疫沉淀和细胞分选等实验技术，实现对HGFR阳性细胞的精准识别和分离。 临床应用前景 在临床治疗方面，生物素标记的HGFR蛋白可用于开发靶向治疗药物。例如，通过将HGFR蛋白与抗体药物偶联（ADC），能够特异性地识别并杀伤表达HGFR的肿瘤细胞，减少对正常细胞的损伤，提高治疗的安全性和有效性。

科学家们正在深入研究SPARC在疾病中的作用机制，希望通过调节SPARC的功能来开发新的治疗方法。

白细胞介素 - 17A（IL - 17A）是一种重要的细胞因子，在人体免疫系统和炎症反应中发挥着关键作用。它主要由Th17细胞产生，参与调节免疫细胞的活化、增殖和炎症介质的分泌，是维持免疫平衡和应对病原体感染的重要因子。 IL - 17A的生物学功能 IL - 17A在免疫系统中具有多种生物学功能。它能够促进多种细胞类型分泌促炎细胞因子和趋化因子，如IL - 6、TNF - α和IL - 8等，从而增强免疫细胞的募集和炎症反应。此外，IL - 17A还能刺激上皮细胞和成纤维细胞的增殖，促进组织修复和再生。在抗感染免疫中，IL - 17A通过激活中性粒细胞和巨噬细胞，增强其杀菌能力，有效清除细菌和真菌感染。 然而，IL - 17A在多种自身免疫性疾病和慢性炎症性疾病中也表现出异常的高表达。例如，在类风湿性关节炎、银屑病和炎症性肠病中，IL - 17A的过度分泌会导致组织损伤和炎症持续存在。因此，IL - 17A在这些疾病的发生和发展中可能发挥着关键的病理作用。

在动物模型中，PACAP (1-38) 的研究为理解这些疾病的发病机制提供了重要线索。

在生物医学研究领域，尤其是炎症和免疫反应研究中，Recombinant Cynomolgus CCL24 Protein, His Tag（重组食蟹猴CCL24蛋白，组氨酸标签）因其在细胞趋化和免疫调节中的关键作用而备受关注。CCL24（趋化因子配体24）是一种属于CC趋化因子家族的细胞因子，主要由活化的树突状细胞、巨噬细胞和内皮细胞分泌，对调节白细胞的迁移和免疫反应起着至关重要的作用。 重组食蟹猴CCL24蛋白带有组氨酸标签，这一设计使得蛋白的纯化过程更为便捷高效。通过金属螯合亲和层析等技术，可以高效地从表达体系中纯化出高纯度的CCL24蛋白，为后续的实验研究提供了可靠的基础物质。这种重组蛋白可用于多种实验研究，包括细胞实验和动物模型实验。 在免疫学研究中，CCL24在调节白细胞的迁移和免疫反应中发挥着关键作用。它通过与CC趋化因子受体3（CCR3）结合，吸引嗜酸性粒细胞、嗜碱性粒细胞和某些T细胞亚群向炎症部位迁移。重组食蟹猴CCL24蛋白可用于研究其在白细胞趋化和免疫反应中的作用机制，以及与其他免疫分子的相互作用。

在组织损伤和修复过程中，PDGF-AA 起着关键的调节作用。

在细胞生物学和疾病治疗领域，TGF-β1（转化生长因子β1）作为一种多功能细胞因子，参与了细胞增殖、分化、凋亡、免疫调节以及细胞外基质的合成等多种生物学过程。重组生物素化人成熟TGF-β1蛋白（Avi Tag）的开发，为深入研究TGF-β1的功能及其在疾病中的作用提供了强大的工具。 TGF-β1在多种生理和病理过程中发挥着关键作用。它通过与其受体结合，激活下游信号通路，从而调节细胞的行为。TGF-β1的异常激活或抑制与多种疾病相关，包括纤维化、心血管疾病、肿瘤以及自身免疫性疾病。重组生物素化人成熟TGF-β1蛋白通过生物技术手段制备，其Avi Tag设计便于纯化和检测，保证了蛋白的高纯度和稳定性。生物素化修饰则使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。 在细胞信号传导研究中，重组生物素化人成熟TGF-β1蛋白可用于探索TGF-β1与其受体的结合机制，以及这种结合如何影响细胞的生物学行为。

dGTP Solution pH值调节至7.0-7.5，确保在实验中具有高稳定性和反应效率

在癌症研究领域，KRAS基因突变一直是备受关注的焦点。KRAS G12V突变是一种常见的致癌突变，与多种癌症的发生和发展密切相关。而重组生物素化人KRAS G12V（HLA-A*11:01）复合蛋白（His-Avi Tag）的出现，为深入研究这一突变及其相关免疫反应提供了极具价值的工具。 该复合蛋白通过重组技术制备，其His-Avi Tag的设计便于纯化和检测，保证了蛋白的高纯度和稳定性。生物素化处理则使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。在免疫学研究中，它可用于研究HLA-A*11:01分子呈递KRAS G12V突变肽的机制，以及T细胞对这一抗原复合物的识别和免疫反应过程。这对于开发针对KRAS G12V突变的癌症免疫治疗策略，如疫苗设计、T细胞疗法等具有重要意义。 此外，在药物筛选方面，该复合蛋白可用于评估潜在药物对KRAS G12V突变蛋白功能的影响，以及药物对免疫系统激活和调节的作用。它有助于筛选出能够有效抑制KRAS G12V突变蛋白活性或增强免疫系统抗肿瘤能力的化合物，为癌症治疗的新药研发提供有力支持。

它可以高效地结合到链霉亲和素修饰的检测工具上，从而实现对CD117的精准定位和定量分析。

Uty HY Peptide (246-254) 是一种源自Y染色体上Uty基因的肽段，因其在性别特异性免疫反应中的关键作用而备受关注。Uty基因仅在雄性个体中表达，其编码的蛋白能够被免疫系统识别并引发免疫反应。这种性别特异性的免疫反应在移植免疫和自身免疫疾病中具有重要意义。 Uty基因与性别特异性免疫 Uty基因位于Y染色体上，仅在雄性个体中表达。其编码的蛋白包含多个免疫表位，能够被宿主的免疫系统识别。HY抗原（H-Y抗原）是雄性特异性抗原，由Y染色体上的多个基因编码，Uty是其中的关键基因之一。HY抗原在免疫系统中被识别为外来抗原，能够激活细胞毒性T细胞（CTL），从而引发免疫反应。 Uty HY Peptide (246-254)的免疫学意义 Uty HY Peptide (246-254) 是Uty蛋白的一个关键表位，能够被主要组织相容性复合体（MHC）I类分子呈递，并激活细胞毒性T细胞（CTL）。这种激活作用在雄性个体中尤为显著，因为Uty基因仅在雄性中表达。

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