其在基础研究和临床应用中的潜力正在不断被挖掘，有望为相关疾病的诊断和治疗带来新的突破。

Recombinant Biotinylated Human ALCAM（生物素标记的重组人ALCAM蛋白）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，为研究细胞黏附、免疫细胞相互作用以及相关疾病机制提供了重要的工具。ALCAM（激活的白细胞黏附分子）是一种免疫球蛋白超家族成员，主要表达于免疫细胞（如T细胞、树突状细胞）和某些肿瘤细胞表面，参与调节细胞间黏附、免疫细胞的迁移和激活。 在免疫系统中，ALCAM通过与CD66等配体结合，调节免疫细胞的黏附和迁移。例如，在T细胞介导的免疫反应中，ALCAM与CD66的相互作用有助于T细胞与抗原呈递细胞（APC）的结合，促进免疫反应的启动。此外，ALCAM在肿瘤微环境中也发挥重要作用，其异常表达可能导致肿瘤细胞的黏附和侵袭能力增强，影响肿瘤的进展和转移。 生物素标记技术为ALCAM的研究提供了强大的支持。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得Recombinant Biotinylated Human ALCAM能够高效地与链霉亲和素结合，从而实现对ALCAM的高灵敏度检测和定位分析。

IGF-I 主要由肝脏合成，其合成受到生长激素（GH）的严格调控。

成纤维细胞生长因子21（FGF-21）是FGF家族中一个独特的重要成员，主要作为一种内分泌激素参与全身代谢调节。它由209个氨基酸组成，是一种分泌型蛋白，其N端的信号肽引导其分泌到细胞外，而C端则包含对其生物活性和稳定性至关重要的结构。 在代谢调节中的关键作用 FGF-21在调节能量代谢、胰岛素敏感性和脂肪代谢等方面发挥着重要作用。它能够增加能量消耗，促进脂肪分解和酮体生成，从而有助于减轻体重和改善胰岛素抵抗。在禁食或饥饿状态下，FGF-21水平显著升高，通过调节肝脏和脂肪组织的代谢活动，维持机体的能量平衡。此外，FGF-21还通过增加胰岛素受体的表达和促进胰岛素靶组织对胰岛素的敏感性，改善胰岛素信号传导。 在疾病治疗中的潜力 FGF-21在多种代谢性疾病的治疗中展现出巨大潜力。它能够改善胰岛β细胞的功能，通过激活ERK1/2和Akt信号通路提高胰岛β细胞的存活率。在2型糖尿病患者中，FGF-21水平的变化与疾病进展密切相关，提示其作为治疗靶点的潜力。

该蛋白还可用于开发针对VEGF R2的特异性抑制剂或阻断抗体，为抗肿瘤治疗提供新的策略。

Neuropeptide AF（hNPAF，人类神经肽AF）是一种由18个氨基酸组成的神经肽，属于RFamide家族，其C末端具有P(L/Q)RF-NH₂的保守结构。hNPAF通过作用于NPFF1和NPFF2两种G蛋白偶联受体（GPCR）发挥生物学功能。 生理功能 hNPAF在多种生理过程中发挥重要作用。它参与调节疼痛感知，具有抗阿片类药物的特性，能够调节内源性阿片肽的镇痛作用。此外，hNPAF还参与调节内分泌功能，能够激活下丘脑-垂体-肾上腺轴（HPA轴），促进促肾上腺皮质激素（ACTH）和皮质酮的释放。在行为方面，hNPAF能够激活探索性运动行为，减少焦虑相关行为，并通过多巴胺释放调节情绪。 代谢调节 hNPAF还对脂肪细胞代谢产生影响。研究表明，hNPAF能够调节脂肪细胞中β2和β3肾上腺素能受体的表达，增强这些受体对腺苷酸环化酶的激活能力，从而影响脂肪细胞的能量代谢。这表明hNPAF可能在调节能量储存和利用方面发挥重要作用。 研究进展 近年来，关于hNPAF的研究不断深入。其在不同物种中的氨基酸序列具有一定的保守性，提示其在进化过程中具有重要的生物学功能。

在胚胎发育期间，IGF-BP-2 参与调控细胞的增殖和分化，确保器官和组织的正常形成。

重组人CD8α&β异二聚体蛋白（Recombinant Human CD8 alpha&beta Heterodimer Protein, His-Flag Tag）是一种重要的免疫调节分子，主要表达于细胞毒性T细胞（CTLs）表面。CD8分子在T细胞的激活、增殖和免疫反应中发挥着关键作用，是研究T细胞免疫机制的重要工具。 T细胞的激活与免疫反应 CD8分子由α和β两个亚基组成，形成异二聚体结构。CD8α&β异二聚体通过与MHC I类分子结合，增强T细胞受体（TCR）对MHC I类分子呈递的抗原肽的识别能力。这种结合不仅提高了T细胞对抗原的敏感性，还通过CD8的胞内段传递共刺激信号，促进T细胞的激活和增殖。此外，CD8还参与调节T细胞的迁移和细胞间相互作用，对于维持免疫系统的正常功能至关重要。 重组人CD8α&β异二聚体蛋白的应用 重组人CD8α&β异二聚体蛋白的开发为研究其生物学功能提供了重要的工具。通过基因工程技术生产的重组人CD8α&β异二聚体蛋白，带有C末端His-Flag标签，具有高度的纯度和生物活性，便于纯化和检测。

它通过与配体结合，传递抑制性信号，调节免疫细胞的活化程度，从而在免疫反应的精细调控中发挥重要作用。

MEC（Macrophage-Expressed Chemokine，巨噬细胞表达趋化因子），也称为CCL27，是一种重要的趋化因子，属于CC趋化因子家族。它在免疫系统中发挥着关键作用，主要通过调节免疫细胞的迁移和激活来维持免疫平衡。MEC广泛存在于多种细胞和组织中，特别是在巨噬细胞和某些内皮细胞中表达较高。 MEC的结构与功能 MEC是一种小分子蛋白，由99个氨基酸组成，分子量约为11kDa。它通过与特定的G蛋白偶联受体结合，发挥其生物学功能。MEC的主要受体是CCR10，该受体广泛表达在T细胞和某些B细胞亚群上。 在免疫细胞迁移中的作用 MEC在免疫细胞的迁移中起着重要作用。它能够吸引T细胞和某些B细胞亚群向炎症部位迁移，从而增强免疫反应。例如，在感染或组织损伤时，MEC的释放能够引导免疫细胞迅速到达受损组织，发挥免疫监视和清除功能。 在免疫调节中的作用 MEC不仅促进免疫细胞的迁移，还参与调节免疫细胞的激活和功能。它能够增强T细胞的活化和分化，影响免疫反应的类型和强度。此外，MEC在淋巴组织的发育和维持中也发挥重要作用，特别是在皮肤和黏膜相关淋巴组织中。

Probe qPCR Mix (2×) 可用于定量分析基因表达水平的变化帮助研究人员深入理解基因调控

HA (126-138) 是流感病毒血凝素（Hemagglutinin，HA）蛋白的一个关键片段，因其在免疫反应中的重要作用而备受关注。HA蛋白是流感病毒表面的主要抗原蛋白，负责病毒与宿主细胞的结合和融合过程。HA (126-138) 作为HA蛋白的一个重要表位，能够被宿主的免疫系统识别，激活免疫反应，是流感疫苗开发的重要靶点。 HA蛋白的功能 HA蛋白是流感病毒表面的主要糖蛋白，负责病毒与宿主细胞的结合和融合过程。HA蛋白由HA1和HA2两个亚基组成，其中HA1亚基负责与宿主细胞表面的糖蛋白受体结合，而HA2亚基则在病毒与宿主细胞膜融合过程中发挥作用。HA蛋白的高度变异特性使得流感病毒能够逃避宿主的免疫监视，导致流感疫情的反复爆发。 HA (126-138)的免疫学意义 HA (126-138) 是HA蛋白的一个关键表位，位于HA1亚基的第126至138位氨基酸。这一表位能够被宿主的主要组织相容性复合体（MHC）II类分子呈递，激活CD4+ T细胞，从而引发体液免疫反应和细胞免疫反应。

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