FAP在肿瘤微环境中的高表达使其成为肿瘤治疗的潜在靶点。

重组人类CD5蛋白（hFc-Avi Tag）是一种在免疫学和疾病机制研究中极具价值的工具。CD5是一种共受体，主要表达于T细胞和B细胞表面，参与调节免疫细胞的活化、增殖和信号转导。由于其在免疫系统中的关键作用，CD5已成为研究免疫调节和某些疾病发病机制的重要靶点。 CD5的功能与作用 CD5在免疫系统中发挥着重要的调节作用。它通过与抗原受体复合物相互作用，调节T细胞和B细胞的活化阈值，防止过度免疫反应。此外，CD5还参与调节免疫细胞的存活和凋亡，维持免疫系统的稳态。在某些病理状态下，如自身免疫性疾病和某些淋巴瘤中，CD5的异常表达可能导致免疫调节失衡，从而引发疾病。 重组蛋白的应用 重组人类CD5蛋白（hFc-Avi Tag）的制备采用了先进的基因工程技术。通过将CD5基因克隆到带有hFc-Avi Tag的表达载体中，并在宿主细胞中高效表达，再经过纯化，获得高纯度且具有生物活性的重组蛋白。hFc-Avi Tag的添加不仅便于蛋白的纯化和检测，还为后续的生物素标记和应用提供了便利。 在基础研究中，重组人类CD5蛋白可用于研究其在免疫细胞信号转导中的作用机制。

该蛋白还可用于细胞培养实验，研究其对细胞增、殖迁移和分化的调控作用。

在细胞生物学和疾病研究领域，TPBG（肿瘤易感性蛋白170，也称为Tumor Protein p63 Binding Protein）作为一种重要的细胞表面蛋白，在细胞黏附、信号传导以及多种疾病的发生和发展中扮演着关键角色。重组生物素化人TPBG蛋白的开发，为深入研究TPBG的功能及其在疾病中的作用提供了强大的工具。 TPBG主要表达于多种细胞类型，包括上皮细胞和某些肿瘤细胞，参与调节细胞间黏附和细胞信号传导。它通过与多种细胞表面分子相互作用，影响细胞的增殖、迁移和分化。TPBG的异常表达与多种疾病相关，包括癌症、心血管疾病和某些神经退行性疾病。因此，研究TPBG的机制和功能对于理解细胞生物学和疾病发生具有重要意义。 重组生物素化人TPBG蛋白通过生物技术手段制备，其生物素化修饰使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。这种特性使得该蛋白在实验中能够高效地与其他分子相互作用，便于研究人员进行深入的分子间相互作用研究。

uPAR的高表达与肿瘤的侵袭性、转移能力以及不良预后密切相关，使其成为肿瘤治疗的潜在靶点。

GUCY2C（鸟苷酸环化酶2C）是一种重要的跨膜受体蛋白，主要在肠道上皮细胞中表达，参与调节肠道电解质平衡、细胞增殖和基因组稳定性。Recombinant Human GUCY2C（重组人GUCY2C蛋白）作为研究工具，为深入探索其功能和应用提供了重要支持。 GUCY2C的功能 GUCY2C通过其受体活性，将GTP转化为cGMP，从而调节细胞内信号通路。它在肠道中主要通过激活下游效应分子（如蛋白激酶G）来维持肠道屏障的完整性，并抑制细胞增殖。此外，GUCY2C还参与调节食欲和能量平衡，其在大脑中的功能虽不完全明确，但被认为与下丘脑的食欲调节有关。 GUCY2C在疾病中的作用 GUCY2C的异常表达与多种疾病相关。其基因突变可导致家族性腹泻和胎粪性肠梗阻。此外，GUCY2C在某些癌症中的表达变化也引起了研究者的关注。例如，在结直肠癌中，GUCY2C的沉默与肿瘤代谢表型的重现有关。这表明GUCY2C可能在肿瘤发生和发展中扮演重要角色。 重组人GUCY2C蛋白的应用 重组人GUCY2C蛋白的制备为相关研究提供了便利。它可以用于开发针对GUCY2C的特异性抗体，进而用于免疫分析和靶向治疗。

在免疫调节上，TGF - β1可抑制免疫细胞的过度激活，维持免疫平衡。

重组人Siglec-10(R119A)-His-Avi：功能失活突变体的精准工具 定点突变R119A破坏了Siglec-10与唾液酸配体的关键盐桥，使该蛋白丧失天然结合活性，却保留完整IgV结构域与抗体识别表位。融合His-Avi双标签后，既可通过Ni-NTA实现一步纯化，又能在体外被BirA酶单点生物素化，生成均一、定向固定的表面探针。哺乳动物表达系统保证真糖基化，>98%纯度（SEC-HPLC），内毒素<0.05 EU/μg，适用于流式、SPR、ELISA等反向验证实验：将其包被于链霉亲和素芯片，可直接区分抗体或候选药物的配体阻断能力；与野生型共孵育，可定量测定小分子或糖聚合物对Siglec-10的抑制常数。每批次附配体缺失验证报告，4℃稳定两周，-80℃长期保存，是研究肿瘤免疫逃逸、神经炎症及CAR-T安全开关的必备阴性对照。

这种抑制作用可能通过干扰Rta蛋白与宿主细胞因子的结合，或者通过调节宿主细胞内的信号通路来实现。

人源TRAIL R-2（TNF相关凋亡诱导配体受体2，Tumor Necrosis Factor-Related Apoptosis-Inducing Ligand Receptor 2），也称为DR5（Death Receptor 5），是TNF受体超家族中的一员。TRAIL R-2在调节细胞凋亡和免疫反应中发挥着关键作用，是研究癌症治疗和免疫调节的重要靶点。 TRAIL R-2的结构与功能 TRAIL R-2是一种跨膜蛋白，由胞外结构域、跨膜结构域和胞内死亡结构域组成。胞外结构域负责与配体TRAIL结合，而胞内死亡结构域则通过与接头蛋白如FADD（Fas-Associated Death Domain）相互作用，激活caspase级联反应，诱导细胞凋亡。TRAIL R-2的激活主要通过TRAIL介导，TRAIL是一种细胞因子，能够特异性地结合并激活TRAIL R-2，引发细胞凋亡。 TRAIL R-2在细胞凋亡中的作用 TRAIL R-2在调节细胞凋亡中起着核心作用。

它主要由多种细胞产生，包括成纤维细胞、内皮细胞和免疫细胞等，参与调节细胞增殖、分化和存活。

T4 DNA连接酶是一种在分子生物学中不可或缺的工具酶，广泛应用于基因工程和DNA操作中。它最初从T4噬菌体感染的大肠杆菌中分离出来，能够催化双链DNA、RNA或DNA/RNA杂合链中相邻核苷酸的磷酸二酯键形成。 工作原理 T4 DNA连接酶的作用机制包括三个关键步骤： 酶-AMP复合物形成：T4 DNA连接酶首先与ATP结合，将ATP的腺苷酸部分转移到酶的赖氨酸残基上，形成酶-AMP中间体。 DNA末端腺苷化：酶-AMP复合物识别DNA末端的5'-磷酸和3'-羟基，将AMP转移到DNA的5'-磷酸末端。 磷酸二酯键形成：3'-羟基攻击5'-磷酸末端，形成新的磷酸二酯键，从而完成DNA片段的连接。 应用 T4 DNA连接酶在分子克隆中具有多种应用： 黏性末端连接：通过限制性内切酶产生的黏性末端，T4 DNA连接酶可以高效地将DNA片段与载体连接，确保目的片段以正确的方向插入。 平末端连接：虽然连接效率较低，但T4 DNA连接酶也可以用于平末端DNA片段的连接。 RNA修复与连接：它还能修复双链RNA或DNA/RNA杂合链中的单链缺口，用于RNA检测和修复。

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