此外，Flt-3L还对其他免疫细胞如自然杀伤细胞（NK细胞）和B细胞的发育有重要影响。

Leucokinin VIII（亮激肽VIII）是一种从蟑螂头部提取物中分离得到的利尿八肽。它由8个氨基酸组成，具有独特的结构，C末端的酰胺化修饰增加了其稳定性。Leucokinin VIII在昆虫体内发挥多种生理功能，如调节肠道运动、体液平衡、免疫反应以及生殖等。 在跨上皮运输方面，Leucokinin VIII能够增加跨上皮氯化钠（NaCl）、氯化钾（KCl）和水的分泌速率。其作用是通过位于上皮细胞基底外侧的受体，增加上皮旁路的氯离子（Cl⁻）电导。此外，在埃及伊蚊马氏管的主细胞中，Leucokinin VIII还能激活钙离子（Ca²⁺）依赖的信号通路。这可能是由于其与细胞膜上的受体结合后，导致受体构象改变，进而激活下游的信号转导分子，调节离子和水的跨膜运输，从而实现对昆虫体内水分和离子平衡的调节。 目前，对Leucokinin VIII的研究主要集中在昆虫生理调节方面。它在昆虫的排泄和水分平衡调节中扮演着重要角色。通过对埃及伊蚊等昆虫的研究发现，Leucokinin VIII可以调控马氏管的功能，实现对昆虫体内代谢废物排泄以及水分平衡的精确调节。

重组犬干细胞因子（Recombinant Canine SCF）在犬类健康研究中正逐渐崭露头角。

在生物医学研究领域，尤其是免疫学和自身免疫性疾病研究中，Recombinant Cynomolgus BAFF（重组食蟹猴BAFF，B细胞激活因子）因其在B细胞发育和免疫调节中的关键作用而备受关注。BAFF，也称为TNFSF13B，是一种重要的细胞因子，主要由树突状细胞、巨噬细胞和T细胞等免疫细胞分泌，对B细胞的存活、增殖和分化起着至关重要的作用。 重组食蟹猴BAFF通过现代生物技术手段进行重组生产，能够大量获得高纯度、高活性的蛋白，为相关实验提供了充足且稳定的实验材料。这种重组蛋白可用于多种实验研究，包括细胞实验和动物模型实验。 在免疫学研究中，BAFF在B细胞的发育和功能调节中发挥着关键作用。它通过与B细胞上的BAFF受体（BAFF-R）、跨膜激活剂和CAML互作分子（TACI）以及B细胞成熟抗原（BCMA）结合，提供必要的生存和增殖信号。重组食蟹猴BAFF可用于研究其在B细胞发育过程中的作用机制，以及与其他免疫分子的相互作用。通过体外细胞实验和动物模型研究，科学家们可以深入探索BAFF在免疫反应中的调控机制，为开发新的免疫治疗策略提供理论依据。

EB与双链DNA结合后荧光强度可增强25倍与双链RNA结合后荧光强度增强21倍这种特性使其能够检测到

Recombinant Cynomolgus Transthyretin（重组食蟹猴甲状腺素转运蛋白，简称 TTR）是一种重要的研究工具，广泛应用于甲状腺激素运输和淀粉样变性疾病的机制研究中。TTR 是一种分泌性蛋白，主要由肝脏合成，其主要功能是运输甲状腺素（T4）和视黄醇（维生素A醇）。 结构与功能 TTR 是一种四聚体蛋白，由四个相同的亚基组成，每个亚基包含一个β-折叠结构域。这种结构使得 TTR 能够紧密结合甲状腺素，确保其在血液中的稳定运输。此外，TTR 还与视黄醇结合蛋白（RBP）形成复合物，参与视黄醇的运输，这对于维持正常的视觉功能和细胞分化至关重要。 甲状腺素运输 甲状腺素是调节新陈代谢、生长发育和能量平衡的关键激素。TTR 通过与甲状腺素结合，将其从甲状腺运输到全身各个组织。这种结合不仅提高了甲状腺素的溶解度，还保护其免受代谢降解，确保其在体内的稳定分布。 淀粉样变性 TTR 与淀粉样变性疾病密切相关，特别是家族性淀粉样多发性神经病变（FAP）和老年性淀粉样变性心脏病（SA）。

其中，UBE2B（泛素结合酶E2B）扮演着不可或缺的角色。

重组大鼠干扰素诱导蛋白-10（Recombinant Rat IP-10，也称CXCL10）是一种重要的趋化因子，属于CXC趋化因子家族。它在免疫调节、炎症反应和抗病毒免疫中发挥着关键作用，广泛应用于免疫学和炎症研究。 结构与特性 重组大鼠IP-10是一种非糖基化的单链多肽，含有98个氨基酸，分子量约为11.0 kDa。它由大肠杆菌表达，纯度高于98%，内毒素水平低于1 EU/μg。这种蛋白的物理外观为无菌过滤的白色冻干粉末。 生物活性与功能 重组大鼠IP-10具有显著的趋化活性，能够特异性地吸引T细胞、单核细胞和树突状细胞向炎症部位迁移，从而增强局部的免疫反应。IP-10通过与细胞表面的CXCR3受体结合，激活下游信号通路，促进细胞的趋化和活化。此外，IP-10还具有抗病毒作用，能够抑制多种病毒的复制，增强机体的抗病毒能力。 表达与作用机制 IP-10主要由单核细胞、巨噬细胞、内皮细胞和成纤维细胞等产生，其表达受到多种刺激的诱导，如干扰素-γ（IFN-γ）、肿瘤坏死因子-α（TNF-α）和白细胞介素-1β（IL-1β）。

此外，TfR 在多种疾病中也具有重要的研究价值。

重组食蟹猴血小板源性生长因子受体α（PDGFRα）蛋白是一种重要的酪氨酸激酶受体，在细胞增殖、分化、迁移和组织修复中发挥着关键作用。PDGFRα主要参与血小板源性生长因子（PDGF）的信号传导，是研究细胞生物学和组织工程的重要工具。 PDGFRα广泛表达于多种细胞类型中，包括成纤维细胞、平滑肌细胞和某些神经细胞。它通过与 PDGF 结合，激活一系列下游信号通路，如 PI3K-Akt 通路和 MAPK 通路。这些信号通路的激活能够促进细胞的增殖和迁移，增强细胞的存活能力，对于组织的修复和再生至关重要。例如，在伤口愈合过程中，PDGFRα的激活能够促进成纤维细胞的增殖和迁移，加速伤口的闭合和组织的修复。 重组技术的应用使得重组食蟹猴 PDGFRα蛋白的生产成为可能。通过基因工程技术，可以在适当的表达系统中高效表达并纯化 PDGFRα蛋白。这种重组蛋白的纯度高、活性好，能够用于多种实验研究，包括受体-配体结合实验、信号传导研究以及药物筛选等。 在疾病研究方面，PDGFRα的异常表达与多种疾病相关。例如，在某些癌症中，PDGFRα的过度激活可能导致肿瘤细胞的增殖和侵袭。

Recombinant Canine SCF在犬类疾病模型的研究中具有重要价值。

在生物科学领域，有一种神奇的蛋白质——链霉亲和素（Streptavidin）。它以其极高的生物亲和性而闻名，被誉为“超级黏合剂”，在生物实验和医学研究中发挥着不可替代的作用。 链霉亲和素是一种由链霉菌产生的蛋白质，它最显著的特性是与生物素（Biotin）具有极高的亲和力。这种亲和力比抗原与抗体之间的亲和力还要高出数千倍，是目前已知最强的非共价相互作用之一。一旦链霉亲和素与生物素结合，这种结合几乎是不可逆的，即使在极端的化学和物理条件下也能保持稳定。 在生物实验中，链霉亲和素的这一特性被广泛应用。例如，在蛋白质纯化过程中，科学家们可以将链霉亲和素固定在琼脂糖珠上，然后通过生物素标记目标蛋白质。当样品通过琼脂糖珠时，链霉亲和素会迅速与生物素标记的蛋白质结合，从而实现高效、特异性的蛋白质捕获和纯化。这种方法不仅提高了纯化效率，还减少了杂质的干扰，使得蛋白质研究更加精准。 此外，在生物传感器和诊断试剂中，链霉亲和素也扮演着重要角色。它可以与生物素标记的探针结合，用于检测特定的生物分子，如核酸、蛋白质等。这种检测方法具有高灵敏度和高特异性，能够快速、准确地诊断疾病，为临床医学提供了有力支持。

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